Amyloidose

Die Bezeichnung geht auf den historischen Nachweis mit der Jod-Stärke-Reaktion (amylum=Stärke) zurück. Er beruht auf dem Glykoproteidgehalt der Substanz.
Allgemeinpathologisch wird zwischen mehreren Formen unterschieden:

Sekundäre (systemische) Amyloidosen (A.) entwickeln sich im Anschluß an chronisch-entzündliche Grundleiden, insbesondere Eiterungsprozesse, während derer sich glykoproteidreiche Immunglobulinfragmente bilden, die extrazellulär zu Amyloidfibrillen polymerisieren. Ein entsprechendes Phänomen entwickelt sich bei Pferden, die zur Gewinnung von Immunglobulinen über einen längeren Zeitraum hyperimmunisiert wurden (sogenannte Serumpferde); das hier demonstrierte Beispiel stammt von einem solchen Tier. Sekundäre A. betreffen außer der Leber auch Milz, Nieren und Nebennieren.
Primäre A. sind Altersamyloidosen oder lokalisierte (atypische) Amyloidosen zum Beispiel in der Haut.
APUD (Amin-Precursor-Uptake and Decarboxylation) - A. treten in den Langerhanschen Inseln des Pankreas und in der Umgebung parafollikulärer C-Zellen der Schilddrüse auf.

Amyloid führt in der Leber zu Störungen des Stoffwechsels und des lokalen Kreislaufs sowie zu einer Kompression der Hepatozyten. Das geschwollene Organ nimmt eine brüchige Konsistenz an, so daß die Leberruptur mit tödlicher Verblutung fast vorprogrammiert ist.

Amyloidose



1. Ansammlung von amorph erscheinendem blaßrot gefärbtem Amyloid in den Disseschen Räumen der Leber. Pferd. Kongorot-Hämalaun-Färbung, 20x.				2. Polarisationsoptisch positives Amyloid in den Disseschen Räumen. Pferd. Kongorot-Färbung in polarisationsmikroskopischer Betrachtung, 20x.
Amyloid ist ein pathologisches Protein von ß-Keratin-Faltblattstruktur mit folgenden Eigenschaften: Eosinophilie, Kongophilie, Anisotropie, Fluoreszenz nach Thioflavinfärbung, elektronenoptisch nachweisbare Fibrillenstruktur. Die Bezeichnung geht auf den historischen Nachweis mit der Jod-Stärke-Reaktion (amylum=Stärke) zurück. Er beruht auf dem Glykoproteidgehalt der Substanz. Allgemeinpathologisch wird zwischen mehreren Formen unterschieden: Sekundäre (systemische) Amyloidosen (A.) entwickeln sich im Anschluß an chronisch-entzündliche Grundleiden, insbesondere Eiterungsprozesse, während derer sich glykoproteidreiche Immunglobulinfragmente bilden, die extrazellulär zu Amyloidfibrillen polymerisieren. Ein entsprechendes Phänomen entwickelt sich bei Pferden, die zur Gewinnung von Immunglobulinen über einen längeren Zeitraum hyperimmunisiert wurden (sogenannte Serumpferde); das hier demonstrierte Beispiel stammt von einem solchen Tier. Sekundäre A. betreffen außer der Leber auch Milz, Nieren und Nebennieren. Primäre A. sind Altersamyloidosen oder lokalisierte (atypische) Amyloidosen zum Beispiel in der Haut. APUD (Amin-Precursor-Uptake and Decarboxylation) - A. treten in den Langerhanschen Inseln des Pankreas und in der Umgebung parafollikulärer C-Zellen der Schilddrüse auf. Amyloid führt in der Leber zu Störungen des Stoffwechsels und des lokalen Kreislaufs sowie zu einer Kompression der Hepatozyten. Das geschwollene Organ nimmt eine brüchige Konsistenz an, so daß die Leberruptur mit tödlicher Verblutung fast vorprogrammiert ist.